赖氨酸:功能

跟随 吸收, 赖氨酸 被引入肝细胞( 肝细胞通过运输 蛋白质。 该 对于中间蛋白质和氨基酸代谢至关重要-与 碳水化合物血脂。 因为 在解剖学上位于小肠和下小肠之间 腔静脉,它能够干预氨基酸稳态,并独立于食物摄入而调节向周围器官和组织的氨基酸供应。 氨基酸代谢的所有反应都可以在肝细胞中发生。 主要重点是蛋白质的生物合成(新蛋白质的形成),该过程持续发生在 核糖体 每个细胞的粗面内质网(rER)的大小。 约20% 氨基酸 摄取的用于蛋白质形成。 高蛋白质摄入后,合成速率会提高。 赖氨酸是形成以下蛋白质所必需的:

  • 结构 蛋白质,如 胶原,它是细胞膜的组成部分, 皮肤,骨头和 结缔组织 in 软骨, 和韧带必要的机械稳定性。
  • 收缩性 蛋白质 –肌动蛋白和肌球蛋白允许肌肉活动。
  • , 激素 –控制新陈代谢。
  • 离子通道和细胞膜中的转运蛋白–疏水和亲脂性的传递 分子分别通过生物 细胞膜.
  • 血浆蛋白–在血液的组织和器官之间运输物质的蛋白,例如脂蛋白(脂质的运输),血红蛋白(氧气的运输),转铁蛋白(铁的运输)和视黄醇结合蛋白(维生素A的运输); 除运输血液中的物质外,血浆蛋白白蛋白还负责维持渗透压
  • 血液凝结因子,例如纤维蛋白原和凝血酶,与外部和内部血液凝结以及生物体的保护性和防御性反应有关
  • 免疫球蛋白 or 抗体 –保护和防御外来物质。

除了蛋白质的生物合成外,赖氨酸对于以下过程也是必不可少的:

  • 的交联 胶原 羟赖氨酸形式的纤维。
  • 生物胺的形成
  • 左旋肉碱的合成

的羟基化 赖氨酸 ,我们将参加 胶原 从mRNA进行蛋白质生物合成后-翻译后-个人 氨基酸 整合在蛋白质中的蛋白质可以被酶和非酶修饰。 这种结构修饰影响蛋白质的功能特性。 特别重要的是翻译后修饰 赖氨酸 和脯氨酸在成纤维细胞中 结缔组织。 生物合成单个胶原蛋白多肽链后, 核糖体 rER的细胞进入成纤维细胞ER的内腔– 结缔组织。 那里有一些赖氨酸或脯氨酸的胶原蛋白残基 分子 被羟化酶修饰。 羟化酶代表 二价 活性位点上的一个原子,它在其底物(在这种情况下为赖氨酸或脯氨酸)上连接一个羟基(OH)。 该OH基团对于胶原作为结构蛋白的功能非常关键。 与羟基化反应平行,通过形成内源性三聚体,胶原蛋白多肽链在ER腔内连接在一起 加氢 键和二硫键,形成三链螺旋分子(三重螺旋),称为原胶原蛋白。 每个胶原蛋白或三螺旋结构可以包含600到3,000 氨基酸,取决于胶原蛋白的类型。 随后,将部分包含羟化赖氨酸和脯氨酸残基的原胶原从ER转运到成纤维细胞的高尔基体中。 在高尔基体中 残留物,例如 葡萄糖半乳糖附着在胶原蛋白的羟赖氨酸上。 在羟基赖氨酸的OH基团和羟基赖氨酸的OH基团之间发生键合。 消除 of – O-糖苷键。 这种O-糖基化的结果是形成了糖蛋白,它有助于蛋白质折叠或增加胶原蛋白的稳定性。 脯氨酸羟化为羟脯氨酸主要导致更大的拉伸 实力 胶原蛋白从高尔基体中分泌到囊泡中,并运输到 细胞膜 成纤维细胞的形成并通过胞吐作用(囊泡与膜的融合)释放到细胞外空间。 随后,单独的三链胶原蛋白 分子 组装成胶原蛋白原纤维(原纤维形成)。 在进一步的步骤中,胶原原纤维的共价交联随着胶原纤维的形成而发生,其中交联发生在特定的赖氨酸和羟基赖氨酸残基上。 根据定义,只有细胞外基质的三螺旋分子被称为胶原蛋白。 当前,已知28种胶原类型(I至XXVIII类型),它们属于特定的胶原家族,例如原纤维,网状或珠状胶原。 根据胶原蛋白类型,或多或少的赖氨酸或脯氨酸残基以羟基状态存在。 因此,在细胞的基底膜中,超过60%的赖氨酸分子被修饰。 其中多达12% 碳水化合物。在 软骨,约60%的赖氨酸残基也被羟基化。 这些中只有一小部分(4%)与 碳水化合物。在 皮肤 在骨骼和骨骼中,只有20%的赖氨酸残基以羟赖氨酸的形式存在。 碳水化合物的比例可以忽略不计,为0.4%。 对于赖氨酸和脯氨酸的羟基化,存在 维生素C (抗坏血酸)是必不可少的。 维生素C 影响羟化酶的活性,羟化酶只有在其作用下才能发挥最佳作用 原子处于二价状态。 各种氧化剂,例如氟, 氧气, 加氢 过氧化物及其加合物能够去除痕量元素中的电子 。 因此,铁从其二价(Fe2 +)迅速转变为其三价形式(Fe3 +),导致羟化酶活性受损。 维生素C 抵消这一点。 作为还原剂,抗坏血酸维持羟化酶的铁原子的二价状态。 通过转移电子,它将Fe3 +还原为Fe2 +。 缺乏维生素C会 导致胶原赖氨酸和脯氨酸的羟基化不足,导致无法执行其结构蛋白功能的受损胶原分子的形成。 因此,由于胶原蛋白的生物合成缺陷,患有维生素C缺乏症坏血病的患者经常患有症状。 这些包括穷人 伤口愈合, 皮肤 问题和炎症以及出血,肌肉消瘦,关节发炎,脆弱 血液 船舶骨痛 由于骨膜下出血(骨膜下出血)。 另外,维生素C刺激 基因 胶原蛋白生物合成的表达对于胶原蛋白从成纤维细胞进入细胞外基质(细胞外基质,细胞间质,ECM,ECM)的必要胞吐作用以及胶原原纤维的交联都很重要。 生物形成 在许多其他氨基中 赖氨酸用作生物胺的合成前体。 在赖氨酸的情况下,羧基的裂解(脱羧)产生了生物胺尸胺,其名称也为1,5-二氨基戊烷。 像所有其他生物基因一样 ,尸胺由于存在氨基(NH2)而作为碱反应。 作为质子受体,它因此可以在低或酸性pH值下吸收质子(H +),从而增加pH值。 由于尸胺是在细菌蛋白质的消化过程中产生的,具有基本特性,因此生物胺也称为腐败碱。 赖氨酸可从肠中合成卡达维林 ,特别是由他们 ,脱羧酶。 这些要求裂解羧基(CO2)–吡ido醛 磷酸盐 (PLP)和维生素B6。 因此,PLP发挥辅酶的作用,在氨基的脱羧过程中一定不能缺少PLP 对生物 。 生物胺代表以下化合物的前体(合成前体)。

  • 生物碱
  • 激素
  • 辅酶–生物胺β-丙氨酸和半胱胺是辅酶A的成分,辅酶A在中间代谢中充当酰基的通用递质
  • 维生素 – Beta-丙氨酸 是维生素B5(泛酸); 丙醇胺代表 维生素B12 (钴胺素)。
  • 磷脂 –分别需要磷脂酰乙醇胺和-丝氨酸的凝结剂和类血栓激酶样物质才能使用乙醇胺。

一些游离的生物胺甚至可以自己发挥生理作用。 例如,γ-氨基丁酸(GABA) 谷氨酸组胺羟色胺 在中央充当神经递质(化学信使) 神经系统。 左旋肉碱的合成及其参与细胞代谢人体可以从氨基产生左旋肉碱 赖氨酸和 蛋氨酸。 口服赖氨酸会导致血浆肉碱水平显着增加。 例如,单身之后 剂量 在5克赖氨酸中,肉碱的血浆水平在72小时内增加了六倍。 用于肉碱合成,发生在肝脏,肾脏和 ,必需的辅因子维生素C,维生素B3(烟酸),维生素B6(吡哆醇)和铁,除了赖氨酸和 蛋氨酸。 左旋肉碱是一种天然的维生素样物质,参与 能量代谢 并在调节 脂肪代谢。 左旋肉碱参与长链的运输 脂肪酸 (C12至C22)跨过线粒体内膜,并为线粒体基质中发生的β-氧化(饱和脂肪酸分解)提供条件。 当长链饱和时 脂肪酸 可以很容易地穿过线粒体外膜,它们需要左旋肉碱作为转运分子才能通过线粒体内膜。 在线粒体外膜上,脂肪酸残基(酰基)被ATP依赖的键活化成辅酶A –形成了酰基辅酶A。 激活是必不可少的,因为 脂肪酸 是相对惰性的,只能以酰基辅酶A的形式进行反应。 随后,在线粒体外膜上,脂肪酸残基在肉碱棕榈酰转移酶I(CPT I)(又称为肉碱酰基转移酶I)的影响下从辅酶A转移至肉碱。然后将所得的酰基肉碱转化为肉碱。 现在,通过C-酰基肉碱转位酶将所得的酰基肉碱转运至线粒体的内部。 在那里,肉碱棕榈酰基或酰基转移酶II将酰基残基从肉碱转移到CoA,因此再次出现了酰基辅酶A。 在该过程中释放的L-肉碱通过转位酶与酰基-肉碱在反端口返回到细胞质中。 所得的酰基辅酶A保留在线粒体基质中,现在可以降解了。 Beta氧化或活化脂肪酸的降解,是在4个独立反应的重复序列中逐步进行的。 4个独立反应的单个序列的产物包括一个脂肪酸分子,该脂肪酸分子为两个 原子以酰基辅酶A和与辅酶A结合的乙酰基残基的形式较短,辅酶A由脂肪酸的两个分离的C原子组成。 比两个碳原子小的脂肪酸返回到β-氧化的第一步,并经历另一种缩短。 重复该反应序列直到两个乙酰基-CoA分子保留在末端。 乙酰辅酶A流入柠檬酸循环以进一步分解代谢。 在那里,能量以GTP(三磷酸鸟苷),还原当量(NADH,FADH2)和 二氧化碳。 NADH2和FADH2为后续的线粒体呼吸链提供必需的电子。 呼吸链的结果再次是能量的产生,这一次是ATP(腺苷 三磷酸),它是有机体基本耗能过程必不可少的能源。 例如,对于合成具有活性的有机分子是需要的 质量 跨生物膜和肌肉运输 收缩。 乙酰辅酶A也可用于合成酮体或脂肪酸。 脂肪酸和酮体都具有乙酰乙酸盐, 丙酮 β-羟基丁酸酯(BHB)代表了人体的重要能量供应商。 酮体在 线粒体 肝细胞(肝细胞)的摄入,特别是在碳水化合物摄入减少的时期,例如在 禁食 饮食,并为中枢提供能量 神经系统。 在饥饿代谢中, 可以从酮体内获取高达80%的能量。在饮食限制期间满足酮体的能量需求有助于节省能量 葡萄糖。 作为肉碱棕榈酰转移酶的底物,肉碱除参与碳水化合物代谢的调节外 脂肪代谢。 足够高的肉碱血浆水平是CPT最佳反应速率的先决条件,CPT尤其在物理条件下具有活性 应力 并接收从脂肪库释放的脂肪酸 线粒体 需要能量的细胞,并使其可用于左旋肉碱。 随着肉碱酰基转移酶I将酰基残基从酰基辅酶A转移到肉碱,线粒体基质中的游离辅酶A池增加。 游离的CoA现在进入糖酵解(碳水化合物分解代谢),其中单糖(简单 ) 葡萄糖 逐渐降级为 丙酮酸 –丙酮酸。 为了进一步分解代谢 丙酮酸然后,将游离的CoA转移至乙酰基残基以形成乙酰基CoA,以提供能量。 由于丙酮酸在未结合的CoA的存在下连续转化为乙酰CoA,因此仅以低浓度存在。 如果 乳酸盐 (乳酸)在厌氧条件下进行剧烈运动时积聚在肌肉组织中,乳酸被代谢为 丙酮酸 由于 浓度 差异。 因此,多余的 乳酸盐 降解丙酮酸并保持丙酮酸池,然后通过线粒体基质中的丙酮酸脱氢酶将其氧化脱羧为乙酰辅酶A。 另外,由于 乳酸盐 分解代谢,可防止肌肉纤维pH值下降,从而防止过早发生 疲劳。 左旋肉碱的其他作用:

  • 心脏保护作用–肉碱可改善 肌肉发达 心脏衰竭 (心脏无法分配 血液 根据需要由身体)。
  • 降血脂作用–肉碱可降低血浆甘油三酯水平。
  • 免疫刺激作用–肉碱能改善T和B的功能 淋巴细胞以及巨噬细胞和嗜中性粒细胞。

由于摄入不足或血浆赖氨酸水平低而导致左旋肉碱的利用率受到限制 蛋氨酸, 扰乱 能量代谢。 低浓度的肉碱,由于其载体功能,既减少了长链脂肪酸穿过线粒体内膜的通过,又减少了线粒体基质中脂肪酸的降解。 由于长链不可利用的酰基辅酶A酯在细胞的细胞质中积累和β-氧化不足,ATP的供应因而使细胞的能量供应受到损害。 这尤其会影响到心肌,因为它的糖原储存量低(葡萄糖的储存形式),因此依赖脂肪酸分解作为主要的能量产生来源。 肉碱缺乏引起的能量缺乏会导致循环障碍,从而显着降低 氧气 运输到 。 这增加了遭受痛苦的风险 心绞痛 胸大肌症状,其特征是 燃烧,流泪或抽筋的感觉 地区。 之间的不匹配 氧气 需求和氧气供应会导致心肌缺血(氧气不足会导致心肌缺血) 心肌层),这通常不会触发心肌梗死(心脏病发作的)。 最后,左旋肉碱的充分可用性在预防和预防中起着重要作用。 治疗 灌注不良的代谢紊乱 心肌层。 肉碱缺乏也会影响蛋白质和碳水化合物的代谢。 由于缺乏肉碱缺乏时脂肪酸的利用减少,必须越来越多地要求使用其他底物来维持能量供应。 我们正在谈论葡萄糖和蛋白质。 葡萄糖越来越多地从 血液 需要能量时进入细胞,导致其血浆 浓度 下降。 低血糖 (降低血糖水平)就是结果。 由脂肪酸合成的乙酰辅酶A不足会导致肝脏肝细胞糖异生(新葡萄糖形成)和生酮(酮体形成)受到限制。 酮体在饥饿代谢中特别重要,在那里它们是中枢的能量来源。 神经系统能量丰富的底物还包括蛋白质。 当脂肪酸不能用于获得ATP时,肌肉和其他组织中的蛋白质分解就会增加,对身体机能和运动能力产生深远的影响。 免疫系统.

运动中的左旋肉碱

肉碱经常被推荐作为 补充 那些寻求通过运动减少体内脂肪的人 饮食。 在这种情况下,据说左旋肉碱 增加氧化(燃烧)的长链脂肪酸。 此外,肉碱的摄入量有望增加 耐力 运动并加快剧烈运动后的再生速度。 研究表明,如果以前减少了左旋肉碱的摄入,增加肉碱摄入量只会通过刺激脂肪分解而导致性能提高或体重下降。 浓度 由于摄入不足,损失增加,遗传或其他原因导致肉碱合成受到限制,导致肌纤维中的氨基酸含量下降。 此外,补充左旋肉碱还有益于那些经常减肥的身体脂肪减少的人。 耐力 运动和那些能量需求增加的人。 原因是动员了 甘油三酯 来自脂肪库,在有氧运动中会增加 耐力 运动以及能量不足时。 脂肪组织中脂肪酸的分解以及随后游离脂肪酸在血流中向需要能量的肌细胞(肌细胞)的运输,是左旋肉碱有效性的重要前提。 在里面 线粒体 在肌细胞中,肉碱最终可以发挥其功能,并将游离脂肪酸转运到线粒体基质中,从而使其可用于β-氧化。 因此,足够高的血浆肉碱水平对于确保优先利用脂肪酸作为静止,吸收后,饥饿和长期耐力运动期间骨骼肌的主要能量供应者具有重要意义,从而避免了过量运动体内脂肪。 通过主要利用脂肪酸,左旋肉碱在分解代谢条件下(例如 耐力训练 或饥饿。 它提供了重要酶的保护, 激素, 免疫球蛋白,肌肉组织的血浆,运输,结构,血液凝结和收缩蛋白。 因此,左旋肉碱可保持性能并具有免疫刺激作用。 除其他研究外,美国康涅狄格大学的科学家还发现, 左旋肉碱摄入量 显着提高平均耐力表现,并在进行大量体育锻炼后恢复更快。 这些作用大概是由于左旋肉碱为细胞提供了良好的能量供应,从而导致血液流量增加和向肌肉的氧气供应增加。 此外,健康的休闲运动员的血液中足够高的左旋肉碱浓度可导致自由基的产生显着降低,运动后肌肉酸痛减少和肌肉损伤减少。 这些影响可以通过乳酸的分解增加来解释,乳酸的分解是由于缺乏氧气而在剧烈运动过程中积累的。 饮用含咖啡因的饮料,例如 咖啡, 茶, 可可 or 能量饮品,可以支持线粒体中的氧化脂肪酸分解代谢,有助于减少体内脂肪。 咖啡因 能够抑制磷酸二酯酶的活性,从而催化cAMP-环的分解 腺苷 一磷酸。 因此,在细胞中可获得足够高浓度的cAMP。 cAMP激活 脂肪酶,导致脂肪分解–裂解 甘油三酯 –在脂肪组织中。 其次是脂肪组织中游离脂肪酸的增加,借助于转运蛋白将其从血浆中清除到肝脏或肌肉 白蛋白,以及随后的细胞β-氧化作用。 一段时间以来,人们已经知道 咖啡 在进行耐力锻炼之前,对减少脂肪有好处。 然而, 咖啡 长期耐力运动前应避免。 由于它的利尿作用, 咖啡因 通过肾脏促进体液流失,无论如何耐力运动员都会增加这种流失。 运动活跃的人们应注意高赖氨酸摄入量,以维持较高的肉碱血浆水平。同样,应定期摄入蛋氨酸,维生素C,维生素B3(烟酸),维生素B6(吡哆醇)和铁,一定不能忽略以确保足够的内源性肉碱合成。 在进行体力活动或处于饥饿状态时,不可避免地会从肌肉中丢失L-肉碱,尿液中L-肉碱酯类的排泄量会增加。 损失增加了来自脂肪组织的更多游离脂肪酸(FFS)提供给肌肉的情况。 因此,对于运动量较大的人,左旋肉碱的需求增加。 饮食 很多。 赖氨酸,蛋氨酸和其他必需辅因子的内源性合成增加,以及通过食物摄入的肉碱含量增加,可以弥补损失。 左旋肉碱主要通过肉吸收。 富含肉碱的是红肉,尤其是羊肉和羊肉。 与运动活跃的人相比,肉碱摄入量的增加不会导致非运动员或身体不活跃的人的脂肪酸氧化增加。 这样做的原因是,缺乏运动会导致脂肪贮备库中的脂肪酸动员不足或没有。 结果,细胞线粒体中的β-氧化和体脂肪组织的减少都不会发生。 赖氨酸的其他功能及其应用。

  • 增强效果 精氨酸 –通过延迟精氨酸从血液到细胞的运输,赖氨酸可增加精氨酸的含量 血浆浓度. 精氨酸 属于半必需氨基酸(有条件必不可少的氨基酸),几乎存在于所有蛋白质中。 它可以在生物体中从 谷氨酸 或鸟氨酸, 瓜氨酸 天冬氨酸和天冬氨酸分别整合在鸟氨酸循环中,该循环位于肝脏中。 在鸟氨酸循环中,卵裂 精氨酸 导致生物合成 尿素。 这样, 从氨基酸中释放出来的可以排毒。 此外,精氨酸是 一氧化氮 (NO),在血管舒张和抑制血小板聚集和粘附中起关键作用。 NO抵消内皮功能障碍(血管功能受损),从而改变动脉粥样硬化。 足够高的血浆精氨酸水平对于STH分泌仍然很重要。 促生长激素(STH)代表 生长激素,是一种在腺垂体(前叶)中产生的生长激素。 垂体)。 这对于正常的长度增长至关重要。 在青春期,它的产生特别明显。 STH会影响身体的几乎所有组织,尤其是 骨头,肌肉和肝脏。 一旦达到了基因确定的体重, 生长激素 主要调节肌肉比例 质量 变胖。
  • 预订量显著增长, 吸收 和存储 in 骨头 和牙齿-摄入富含赖氨酸的食物或补充赖氨酸有益于 骨质疏松 耐心。
  • 预订量显著增长, 吸收 铁–一项研究发现,赖氨酸摄入量的增加对健康有积极影响 血红蛋白 孕妇的血脂水平。 血红蛋白 是含铁的红色血色素 红细胞 (红细胞)。
  • 泡疹 单纯形–赖氨酸可能有助于治愈疱疹感染。 因此,对 疱疹 在感染的急性期每天接受800至1,000毫克赖氨酸,每天维持500毫克赖氨酸的单纯性患者可显着加快愈合速度。 一些专家认为,赖氨酸的使用在生殖器中也非常有用。 疱疹.
  • 伤口愈合 –作为胶原蛋白的必要成分,摄入充足的富含赖氨酸的食物可以优化胶原蛋白的愈合。 伤口。 赖氨酸与羟基化的脯氨酸一起,通过胶原原纤维的交联,负责胶原纤维的形成,并负责胶原分子的稳定性。
  • 动脉粥样硬化动脉硬化,动脉硬化)–赖氨酸可用于预防和治疗动脉粥样硬化。 动脉粥样硬化是一种动脉闭塞性疾病,其中沉积有血脂,血栓,结缔组织和 在动脉或血管壁。 赖氨酸阻止脂蛋白(a)– Lp(a)的沉积,从而使其失效。L(a)代表一种脂蛋白复合物,其结构类似于 低密度脂蛋白 (低 密度 脂蛋白),所谓的“坏 胆固醇”。 因为Lp(a)是一种特别的“粘性”脂蛋白,所以它是动脉壁中大部分脂肪沉积的原因。 最后,Lp(a)是动脉粥样硬化及其后遗症的独立危险因素。 另外,Lp(a)促进血栓形成(血块)通过纤溶酶的置换来抑制血管腔中纤维蛋白的裂解而形成。 纤维蛋白是血浆中凝血的一种活化的,交联的“胶”,可导致纤维蛋白的封闭。 伤口 通过形成一个 血块。 此外,赖氨酸可降解已存在的动脉粥样硬化 牌匾 通过去除动脉壁中沉积的Lp(a)和其他脂蛋白。 研究阐明了赖氨酸在动脉粥样硬化治疗中的重要性。 在12个月的时间里,每天向50名男性和5名女性在疾病的不同阶段给予赖氨酸和脯氨酸450毫克, 维生素, 矿物质, 微量元素 和150毫克的 cysteine,左旋肉碱和精氨酸每天。 在这12个月后,超快速计算机断层扫描显示,动脉粥样硬化的进展已明显减慢或几乎停止。 患者的血管壁几乎没有形成任何新的斑块。 在所有受试者中,冠状动脉粥样硬化沉积物的生长速率 船舶 平均减少了11%。 疾病早期阶段的患者对 治疗。 在这些患者中, 牌匾 增长减少了50%至65%。 在一种情况下,冠状动脉钙化 船舶 甚至被逆转,疾病得以治愈。 假定进一步减少的动脉粥样硬化沉积物的形成显着减少是基于所有施用的重要物质的协同作用。

生物价

蛋白质的生物价值(BW)是指蛋白质的营养品质。 它是一种饮食蛋白质可以转化为内源蛋白质或用于内源蛋白质生物合成的效率的度量。 膳食蛋白和内源蛋白之间的相似性取决于氨基酸组成。 膳食蛋白质的质量越高,氨基酸组成中与人体蛋白质的相似性就越高,为维持蛋白质的生物合成和满足机体的需要,人体摄入的蛋白质也就越少-只要人体有足够的营养碳水化合物和脂肪形式的能量,因此饮食蛋白质不用于产生能量。 特别令人感兴趣的是 必需氨基酸,这对于内源性蛋白质的生物合成很重要。 所有这些必须同时存在以在细胞中的合成位点形成蛋白质。 细胞内仅一个氨基酸的缺乏将使所述蛋白质的合成停止,从而需要降解已经构建的亚分子。 由于其在膳食蛋白质中的浓度不足而首先限制内源蛋白质生物合成的必需氨基酸被称为第一限制氨基酸。 赖氨酸是蛋白质(尤其是小麦,黑麦,大米和 玉米,以及亚麻籽和油菜籽蛋白。 为了确定蛋白质的生物学价值,两位营养研究人员Kofranyi和Jekat于1964年开发了一种特殊的方法。根据这种方法,对于每种测试蛋白质,其含量足以维持蛋白质 平衡 of 确定余额–确定最低N余额。 参考值是全蛋蛋白,其生物学值任意设置为100或1-100%。 在所有单个蛋白质中,其BW最高。 如果人体对蛋白质的利用效率不如鸡蛋蛋白质,则该蛋白质的BW低于100。动物食品中的蛋白质的BW比植物来源的蛋白质的BW高,这是因为它们的氨基酸组成与人体蛋白质更为相似。 因此,动物蛋白通常可以更好地满足人类的需求。举个例子,猪肉的BW为85,而大米的BW只有66。通过巧妙地组合不同的蛋白质载体,可以提高生物价值低的食品。 这被称为不同蛋白质的互补作用。 例如,玉米片的BW极低,因为它们仅包含少量必需氨基酸赖氨酸。 作为蛋白质供应商,他们几乎一文不值。 与他们混合 牛奶但是,由于牛奶中的酪蛋白和乳清蛋白等蛋白质级分含有丰富的赖氨酸,因此具有很高的生物学价值,因此大大增加了玉米片蛋白的BW。 借助于单个蛋白质的补充作用,有可能获得比全蛋蛋白质更高的体重。 通过将36%的全蛋和64%的马铃薯蛋白结合在一起,可以实现最大的补充效果,其BW为136。

赖氨酸降解

赖氨酸和其他氨基酸原则上可以在生物体的所有细胞和器官中代谢和降解。 但是,用于分解代谢的酶系统 必需氨基酸 主要在肝细胞(肝细胞)中发现。 在赖氨酸降解期间, (NH3)和α-酮酸被释放。 一方面,α-酮酸可直接用于能源生产。 另一方面,由于赖氨酸本质上是生酮的,因此它们是合成乙酰辅酶A的前体。 乙酰辅酶A是脂肪生成(脂肪酸生物合成)的重要起始产物,但也可用于酮生成-酮体的合成。 由乙酰辅酶A,经由多个中间步骤形成酮体乙酰乙酸酯,从该中间步骤中,另外两个酮体 丙酮 生成β-羟基丁酸酯。 脂肪酸和酮体都是人体重要的能量供应者。 能够合成 非必需氨基酸,嘌呤,卟啉,血浆蛋白和感染防御蛋白。 由于游离形式的NH3即使很小的量也具有神经毒性,因此必须将其固定并排出体外。 氨通过抑制氨可导致严重的细胞损伤 能量代谢 和pH值变化。 氨固定是通过 谷氨酸 脱氢酶反应。 在此过程中,释放到肝外组织中的氨被转移到α-酮戊二酸中,产生谷氨酸盐。 第二个氨基转移到谷氨酸导致形成 谷氨酰胺。 的过程 谷氨酰胺 合成起初步氨的作用 排毒. 谷氨酰胺,主要是在 ,将结合并因此无害的NH3运到肝脏。 氨到肝脏的其他运输方式是 天冬氨酸 (天冬氨酸)和 丙氨酸。 后者的氨基酸是通过氨与肌肉中丙酮酸的结合而形成的。 在肝脏中,氨从谷氨酰胺,谷氨酸, 丙氨酸 和天冬氨酸。 现在将NH3引入肝细胞(肝细胞)进行最终 排毒 使用氨基甲酸酯磷酸盐 合成酶 尿素 生物合成。 两个氨分子形成一个 尿素,它是无毒的,并通过肾脏经尿液排泄。 通过尿素的形成,每天可以消除1-2摩尔的氨。 尿素合成的程度受以下因素的影响: 饮食,尤其是蛋白质摄入量的数量和生物学质量。 在平均饮食中,每日尿液中尿素的量在约30克的范围内。 残障人士 功能无法通过肾脏排泄多余的尿素。 受影响的人应该吃低蛋白饮食,以避免尿素在生产中增加产量和积累。 由于氨基酸分解。