蛋氨酸：功能

蛋氨酸作为必需的生物合成所必需的甲基（CH3）的供应商，在代谢中起着重要作用。要执行此功能，必须先用ATP激活必需氨基酸（腺苷三磷酸）。的反应步骤蛋氨酸蛋氨酸腺苷转移酶催化激活。由于三磷酸的裂解，释放了转移酶转移能量所需的能量。腺苷残留到蛋氨酸。形成了S-腺苷甲硫氨酸或简称SAM。 S-腺苷甲硫氨酸是甲硫氨酸的代谢活性形式。由于sulf基上的高反应性甲基，S-腺苷甲硫氨酸能够启动由甲基转移酶催化的甲基转移过程。因此，SAM既是甲基转移酶的底物又是甲基供体。第一步，SAM将甲基转移至甲基转移酶，第二步，将CH3残基转移至特定的底物，该底物以这种方式发生结构变化。在中间代谢中，甲基化是以下内源性物质生物合成中的重要反应。

肾上腺素，一种在肾上腺髓质中形成的激素，在压力状态下会分泌到血液中，它是由去甲肾上腺素通过转移甲基而形成的；作为儿茶酚胺，肾上腺素对心血管系统的交感性α和β受体具有刺激作用–会增加血压并增加心率；在中枢神经系统中，肾上腺素充当神经递质（信使或递质），因此负责通过一个神经元（突触）的接触点将信息从一个神经元（神经细胞）传递到下一个神经元。
胆碱–由乙醇胺通过CH3基团转移合成；作为主要的一元醇酒精，胆碱是两者的结构元素神经递质乙酰胆碱 – 醋酸酯胆碱-和卵磷脂和磷脂酰胆碱分别– 磷酸胆碱酯–是所有生物膜必不可少的成分；此外，胆碱在中间代谢中也起甲基供体的作用。在蛋氨酸缺乏的情况下，胆碱的量不足以合成重要的神经递质乙酰胆碱–长期缺乏蛋氨酸会最终导致焦虑和抑郁..
肌酸，是由于胍基乙酸酯的反甲基化作用而形成的有机酸；以肌酸的形式磷酸盐, 肌酸是肌肉收缩所必需的，并有助于向肌肉提供能量。
核酸 –以RNA的形式（核糖核酸）和DNA（脱氧核糖核酸），作为遗传信息的载体。
多胺-腐胺和脱羧的SAM产生精胺，以及作为中间体的亚精胺；两种多胺在细胞分裂中都起着至关重要的作用，并有助于细胞的合成核酸和蛋白质 –因此，多胺对DNA具有稳定作用。多胺亚精胺可能会增加肠道健康因此有助于提高免疫力。细胞和动物模型的研究表明，饮食中的亚精胺有助于T辅助细胞向调节性T细胞（Tregs）的分化。
谷胱甘肽– L-谷氨酰-L-半胱氨酰甘氨酸，简称GSH –由氨基酸谷氨酸， cysteine 和甘氨酸；作为谷胱甘肽过氧化物酶的底物，GSH具有抗氧化剂活性，并保护细胞，DNA和其他大分子免受氧化损伤，例如辐射损伤。
左旋肉碱–蛋氨酸与赖氨酸导致左旋肉碱的形成，其在脂肪，碳水化合物和蛋白质代谢的调节中起关键作用。
褪黑激素 –控制人体昼夜节律的激素；它是由N-乙酰XNUMX-羟色胺的甲基化形成的。
甲基化药典– 排毒 of 毒品.
甲基化核酸基础 DNA和RNA的保护–保护DNA免受降解。

DNA甲基化

S-腺苷甲硫氨酸是DNA甲基化所必需的。在此过程中，由SAM提供的CH3基团借助核酸上的DNA甲基转移酶转移到双链DNA内的特定位点。基础如腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶和胸腺嘧啶。因此，这是DNA修饰或DNA基本结构的化学变化。由于DNA甲基化不会铅 DNA序列的变化-DNA构件的序列-是表观遗传学或表观遗传。表观遗传学是性状根据遗传性的变化传给后代的过程基因调节和表达，而不是DNA序列的偏差。表观遗传的变化可以通过化学或物理方法引发环境因素。对于甲基化特别重要的DNA区域称为CpG岛。在这些DNA片段中，二核苷酸胞嘧啶鸟嘌呤的存在频率是其余基因组频率的十到二十倍。在人类遗传研究中，CpG岛经常被用来将基因分配给遗传病。 DNA甲基化具有多种生物学功能。在原核生物中，DNA甲基化可提供针对外源DNA的保护。负责甲基化的DNA甲基转移酶铅通过将CH3基团转移到定义的核酸上来形成甲基化模式基础细胞自身的DNA。基于这种甲基化模式，限制酶能够区分细胞自身的DNA和从外部进入细胞的DNA。外源DNA通常具有与细胞自身DNA不同的甲基化模式。如果识别出外源DNA，则会被限制切割并消除酶以及其他核酸酶，这样外源DNA就无法整合到细胞自身的DNA中。此外，DNA甲基化有益于原核生物进行DNA复制过程中的纠错-DNA的相同复制。为了在纠错期间将原始DNA链与新合成的链区分开，DNA修复系统使用原始链的甲基化模式。在真核生物中，DNA甲基化具有标记DNA活性和非活性区域的功能。这样，一方面，某些DNA片段可以选择性地用于不同的过程。另一方面，甲基化使基因沉默或失活。用于RNA聚合酶和其他酶，DNA或RNA上的甲基化核酸碱基表明，不应该阅读它们进行蛋白质生物合成。 DNA甲基化最终可防止形成有缺陷的致病性蛋白质或中止其合成。一些基因被选择性地甲基化，这被称为基因调控或差异基因表达。上游区域基因可能具有与周围区域不同的特定甲基化水平，并且在不同情况下可能会有所不同。这允许选择性地读取其背后基因的频率。位于基因上游的选择性甲基化位点的一个例子是CpG岛。由于它们承受高的突变压力，因此甲基化作为沉默肿瘤抑制基因的一种机制在预防中至关重要。肿瘤疾病。如果甲基化被抑制，则由于它们的不稳定性，CpG岛的胞嘧啶可以被氧化脱氨为胸腺嘧啶和尿嘧啶。这导致碱基交换并因此导致永久突变，该突变显着增加了肿瘤风险。基因调控的一个特例是基因组印迹。由于男性和女性生殖细胞具有不同的DNA甲基化模式，因此可以将父亲等位基因与母亲等位基因区分开。对于受印记的基因，仅使用母本或父本等位基因，这可以实现表型性状的性别特异性表达。上游DNA区域甲基化过多或不足会导致铅由于导致基因活性的降低或增加以及子代细胞的遗传，导致疾病的发展。例如，肿瘤细胞通常会显示出与健康组织明显不同的甲基化模式。除了DNA中的单个核酸碱基外，蛋白质酶也可以被甲基转移酶修饰。因此，甲基向酶的转移导致其性质的改变，从而可以抑制或促进酶的活性。

蛋氨酸的降解和再合成-蛋氨酸循环

对于人体代谢和临床实践而言，特别重要的是蛋氨酸的降解。食物中摄取的必需氨基酸蛋氨酸在ATP的作用下降解为S-腺苷蛋氨酸。由于被甲基转移酶吸收并转移到其他底物上的甲基裂解的结果，中间体S-腺苷同型半胱氨酸（SAH）由SAM形成，并被SAH水解酶水解为同型半胱氨酸和腺苷。由于SAH抑制甲基化过程，因此其降解为同型半胱氨酸迫切需要维持甲基化反应。这硫含非蛋白氨基酸同型半胱氨酸蛋氨酸循环的结果，可以多种方式分解。一方面，高半胱氨酸通过转硫过程被降解，形成了硫含氨基酸 cysteine。另一方面，高半胱氨酸可通过再甲基化反应代谢。高半胱氨酸的再甲基化导致蛋氨酸的再合成。在转硫酸过程中，蛋氨酸首先通过依赖于维生素B6的胱硫醚ß-合酶与丝氨酸反应，形成具有高胱氨酸裂解能力的胱硫醚。半胱氨酸的第二步裂解为高丝氨酸，硫含氨基酸 cysteine。该反应由胱硫醚酶催化，胱硫醚酶也依赖于维生素B6。因此，当含硫蛋氨酸被分解时，形成另一种含硫氨基酸半胱氨酸，而丝氨酸被消耗。半胱氨酸可以在分解代谢的氨基酸代谢中降解为硫酸盐和水，或导致合成胱氨酸通过与另一个半胱氨酸分子反应。此外，半胱氨酸分子是形成牛磺酸，是一个ß-氨基乙烷磺酸，它带有一个磺酸基而不是典型的羧基氨基酸. 牛磺酸在体内不用于蛋白质生物合成，但在很大程度上负责稳定液体平衡在细胞中。如果蛋氨酸的摄入量过少，则从蛋氨酸或高半胱氨酸合成半胱氨酸的可能性很小，这意味着半必需氨基酸半胱氨酸可以成为必需氨基酸，必须通过饮食。胱硫醚裂解产生的高丝氨酸通过脱氨作用转化为α-酮丁酸酯，后者被降解为丙酰-CoA，并由于脱羧作用和随后的脱羧作用而被降解。维生素B12依赖性的羧基重排成琥珀酰辅酶A。后者是柠檬酸盐循环的代谢产物，其中，能量以GTP（三磷酸鸟苷）的形式以及还原当量NADH和FADH2的形式获得，从而导致以ATP（腺苷）的形式产生能量。三磷酸）在随后的呼吸链中。转硫酸过程只能发生在某些组织中。这些包括肝, 肾，胰腺（胰腺）和脑。在再甲基化的过程中，从蛋氨酸合成高半胱氨酸被逆转。因此，高半胱氨酸首先与腺苷反应形成S-腺苷同型半胱氨酸（SAH），并裂解水。随后，在维生素B12依赖甲硫氨酸合酶，随着S-腺苷甲硫氨酸（SAM）的形成发生甲基转移。甲基是由5-甲基四氢叶酸（5-MTHF）提供的，它将CH3基团转移到蛋氨酸合酶的辅酶上，维生素B12 （钴胺素）。甲硫氨酸合酶负载甲基钴胺素，将CH3基团转运至SAH，从而合成SAM。最后，可以从S-腺苷甲硫氨酸中释放甲硫氨酸。 5-MTHF是甲基化的活性形式叶酸（维生素B9），并在中间代谢中具有甲基的受体和递质的功能。 CH3基团释放到蛋氨酸合酶的钴胺素上产生了活性四氢叶酸，现在可用于新的甲基转移。维生素B12的功能类似。它以甲基钴胺素的形式参与酶促反应，并负责甲基的吸收和释放。最后，蛋氨酸循环直接与叶酸和维生素B12的代谢肝和肾，高半胱氨酸还可以通过甜菜碱高半胱氨酸甲基转移酶（BHMT）重新甲基化为蛋氨酸。蛋氨酸合成所需的甲基由甜菜碱（一种具有三个甲基的季铵化合物）提供，并转移到甲基转移酶上。因此，甜菜碱既是BHMT的底物又是甲基供体。现在，甲基转移酶将CH3残基转运到高半胱氨酸上，形成蛋氨酸和二甲基甘氨酸。通过BHMT合成高半胱氨酸或蛋氨酸的甲基化途径与叶酸和维生素B12。因此，水可溶性B 维生素叶酸，B12和B6参与蛋氨酸和高半胱氨酸的整体代谢。如果只有其中之一的赤字维生素，同型半胱氨酸的降解受到抑制。结果是高半胱氨酸血浆水平显着增加。因此，它可用作叶酸，维生素B6和B12供应的标记。高半胱氨酸水平增加血液可以通过增加归一化管理全部三个B 维生素结合。因为管理单独服用叶酸可以显着降低血浆同型半胱氨酸水平，充足的叶酸供应显得尤为重要。

危险因素同型半胱氨酸

维生素B6，B9和B12的缺乏导致无法将高半胱氨酸再甲基化为蛋氨酸，因此无法在细胞外和细胞内积累。同型半胱氨酸浓度为5-15 µmol / l被认为是正常的。高于15 µmol / l的值表示高同型半胱氨酸血症 –高半胱氨酸水平升高。多项研究表明，血浆高半胱氨酸水平高于15 µmol / l是两者的独立危险因素痴呆和心血管疾病，尤其是动脉粥样硬化（动脉硬化）。冠心病的风险心疾病（CHD）似乎随着同型半胱氨酸水平的增加而持续增加浓度，在血液。根据最新的计算，死亡的9.7％来自心在美国，这种疾病是由于同型半胱氨酸水平过高所致。高半胱氨酸浓度在血液由于维生素（包括维生素B6，B9和B12）摄入不足，通常会随着年龄的增长而出现这种情况。平均而言，年龄在50岁以上的男性和75岁以上的女性的同型半胱氨酸血浆水平高于15µmol / l。因此，老年人患心脑血管疾病的风险特别高。为了降低这种风险，高龄者应优先选择大量的水果，蔬菜和谷物产品，还应优先选择动物源性食品，例如鸡蛋，鱼和牛奶和乳制品，因为它们特别提供了足够的B族维生素B6，B9和B12。同型半胱氨酸可通过自由基的形成导致血管系统的动脉粥样硬化改变。然而，同型半胱氨酸本身也能够直接干预动脉粥样硬化的过程。在过渡金属离子的影响下铜或含铜的氧化酶铜蓝蛋白被高半胱氨酸氧化成高半胱氨酸，产生加氢过氧化物（H2O2）。 H2O2是反应性的氧气在以下情况下发生反应的物质（ROS）铁（Fe2 +）通过Fenton反应形成羟基。羟基自由基具有高反应性分子除其他因素外，这可能会损坏内皮血船舶，蛋白质，脂肪酸及核酸（DNA和RNA）。同型半胱氨酸本身也可以由于其末端的巯基（SH基团）而具有自由基性质。为此，重金属铁以Fe2 +的形式从同型半胱氨酸的SH基团中抽出电子。因此，同型半胱氨酸具有促氧化作用，并努力从原子或分子中夺取电子，从而导致自由基的形成。这些还带走了其他物质中的电子，通过这种方式，连锁反应导致体内自由基数量的不断增加（氧化性应力）。氧化应力通常是基因表达改变的原因，其特征在于，例如分别以增加的细胞因子和生长因子的分泌为特征。细胞因子，例如干扰素，白介素和肿瘤坏疽因素，是从红细胞（红血球）和白细胞 (白血细胞）以及成纤维细胞，促进平滑肌细胞在血液壁中的迁移船舶从中膜介质–位于血管中央的肌肉层–到中膜内膜– 结缔组织衬有内层的内皮细胞层血管朝向血液一侧。然后在内膜内膜中出现平滑肌细胞（肌细胞）的增殖。通过诱导细胞周期蛋白D1和细胞周期蛋白A mRNA，不仅由自由基而且由同型半胱氨酸自身诱导心肌细胞的增殖。同型半胱氨酸还可以诱导生物合成胶原，它是培养的平滑肌细胞在mRNA水平上的细胞外基质（细胞外基质，细胞间质，ECM，ECM）的组成部分。这导致细胞外基质的产生增加。氧化应力破坏细胞壁和细胞成分，并以此方式触发凋亡，程序性细胞死亡。这特别影响血管壁的内皮细胞。同型半胱氨酸抑制血管内皮细胞的更新，大概是通过降低p21ras的羧甲基化作用来进行的，因此无法阻止细胞损伤的进展。 p21ras是负责细胞周期控制的蛋白质。受损的血管内皮导致嗜中性粒细胞的粘附（粘附）增加（白血细胞），如单核细胞是凝血系统的组成部分，特别是“粘”在受损的内皮细胞上以关闭伤口。中性粒细胞粘附性的增强激活了它们的产生加氢过氧化物，进一步损害内皮细胞。另外，血管壁的损伤会导致血管壁的通过。单核细胞被氧化低密度脂蛋白从血流进入内膜，其中单核细胞分化为巨噬细胞并无限制地吸收氧化的LDL。病理生理学上同型半胱氨酸的浓度为50至400 µmol / l，可增强嗜中性粒细胞对细胞的粘附内皮以及它们随后通过内皮的迁移（血透）。在中膜内膜中，巨噬细胞发展成富含脂质的泡沫细胞，由于脂质超载而迅速破裂并死亡。在此过程中释放的大量脂质部分以及巨噬细胞的细胞碎片现在沉积在内膜中。增生的肌肉细胞和泡沫细胞均以血脂, 淋巴细胞，蛋白聚糖，胶原弹性蛋白导致内膜或内膜增厚血管层。在进一步的过程中，形成了典型的动脉粥样硬化性血管改变–脂肪条纹的形成，坏疽（细胞死亡），硬化症（硬化结缔组织）和钙化（存储钙）。血管系统中的这些现象也称为纤维斑。在动脉粥样硬化的进展过程中，斑块可能破裂，导致内膜撕裂。增加血小板（血凝块）积聚在受损的血管内皮上以闭合伤口，诱导形成血栓（血凝块）。血栓可以完全阻塞血管，严重损害血液流动。当由于动脉粥样硬化斑块的生长而使内膜增厚时，血液的内腔船舶变得越来越狭窄。血栓的形成进一步导致狭窄（变窄）。狭窄导致循环系统疾病并在心血管疾病的发病机理中起主要作用。患病者提供的组织器官动脉遭受氧气由于血流受损引起的缺乏。当。。。的时候颈动脉（大颈动脉）受到影响，脑供不应求氧气，增加中风的风险（行程）。如果冠状动脉受狭窄影响，心无法提供足够的氧气和心肌梗塞（心脏病发作的在许多情况下，腿部动脉中会形成纤维斑块，这与动脉闭塞性疾病（pAVD）（也称为商店橱窗疾病）很少相关，导致疼痛在小腿上大腿或长时间步行后的臀部肌肉。许多研究发现，患有心血管疾病和脑瘫的患者，尤其是患有动脉粥样硬化的患者，行程, 阿尔茨海默氏病, 帕金森氏病和老年痴呆，血浆同型半胱氨酸水平升高。该发现证实高半胱氨酸是动脉粥样硬化及其后遗症的主要危险因素。除了血浆同型半胱氨酸水平升高外，肥胖，缺乏运动，高血压 (高血压), 高胆固醇血症，增加酒精和咖啡消费，以及抽烟也独立风险因素用于心脑血管疾病。蛋氨酸的其他功能。

脂质体营养–蛋氨酸具有脂养特性，这意味着它具有增脂作用，因此有助于防止肝脏中过多的脂肪储存；在研究中，蛋氨酸缺乏会引起大鼠脂肪肝，但这可以通过补充蛋氨酸来逆转–蛋氨酸支持肝脏和肾脏组织的再生；蛋氨酸还可以用于高甘油三酸酯血症，因为它可以促进甘油三酸酯的分解
利用重要的营养物质和重要物质-因为蛋氨酸对某些人的新陈代谢是必需的氨基酸，例如甘氨酸和丝氨酸，高蛋白中对蛋氨酸的需求增加饮食; 足够高的蛋氨酸血浆水平对于确保痕量元素的最佳利用也很重要硒在身体里。
抗氧化剂–作为一种自由基清除剂，蛋氨酸可使自由基无害
排毒–与微量元素蛋氨酸锌有关，可增加重金属的排泄，因此可以防止例如铅中毒
训练阶段后身体的再生–在合成代谢阶段，例如训练后，由于受压身体的必要再生或恢复，蛋氨酸的需求特别高。
降低组胺血浆水平–通过组胺的甲基化，蛋氨酸可作为天然的抗组胺药–从而使血液中的组胺水平保持较低水平，因此有利于特应性过敏反应或过敏。组胺通过IgE介导的“立即型” I型过敏反应或肥大细胞或嗜碱性粒细胞的补体因子释放，从而参与外源物质的防御。另外，组胺在中央神经系统调节睡眠-觉醒节律和食欲控制。
尿路感染–甲硫氨酸可用于尿路感染，以防止再次感染；必需氨基酸可将尿液的pH值移至酸性范围，从而防止病原菌和细菌的沉降以及肾脏中磷酸盐结石的形成
提高记忆表现艾滋病患者–蛋氨酸能够抑制HIV相关性脑病的发展；足够的饮食蛋氨酸饮食-每天最多6克-保护患者免受与艾滋病有关的损害神经系统，例如渐进式痴呆，从而可以改善记忆性能。

生物价

蛋白质的生物学价值（BW）是一种饮食蛋白质如何有效转化为内源蛋白质或用于内源蛋白质生物合成的量度。这是一个关于是否内容的问题必需氨基酸饮食中的蛋白质与体内蛋白质组成部分的光谱最佳匹配。膳食蛋白质的质量越高，维持人体蛋白质生物合成和满足人体需求所需要摄取的蛋白质就越少-只要给人体充足的能量，即碳水化合物和脂肪，因此饮食中的蛋白质不用于产生能量。特别令人感兴趣的是必需氨基酸，这对于内源性蛋白质的生物合成很重要。所有这些必须同时存在才能在细胞中的合成位点形成蛋白质。细胞内只有一个氨基酸的缺乏会使相关蛋白质的合成停滞不前，这意味着分子已经积累起来的将不得不再次降级。由于必需氨基酸不足，必需氨基酸限制了内源性蛋白质的生物合成浓度饮食中的蛋白质被称为第一限制氨基酸。蛋氨酸是豆类和羽扇豆等豆类，酵母和大豆中的第一个限制性氨基酸。牛奶蛋白酪蛋白。用亚麻籽，肉和明胶，由于其含量低，蛋氨酸是第二限制性氨基酸。因此，在这些食品中，蛋氨酸是第二个限制性氨基酸。生物学价值是确定蛋白质质量的最常用方法。为了确定它，两位营养研究人员Kofranyi和Jekat在1964年开发了一种特殊方法。根据该方法，对于每种测试蛋白质，其含量足以维持蛋白质的含量。氮平衡确定–确定N平衡最小值。参考值是全蛋蛋白，其生物学值可任意设置为100或1-100％。在所有单个蛋白质中，BW最高。如果人体对蛋白质的利用效率不如鸡蛋蛋白质，则该蛋白质的BW低于100。动物食品中的蛋白质的BW比植物来源的蛋白质的BW高，这是因为它们的蛋白质含量较高（例如蛋清）。通常富含必需氨基酸。植物食品相对于体重而言蛋白质含量较低。因此，动物蛋白通常可以更好地满足人类的需求。例如，猪肉的BW为85，而大米的BW仅为66。通过巧妙地组合不同的蛋白质载体，可以通过相互平衡限制氨基酸来提升具有低生物学价值的食品。酸。这被称为不同蛋白质的互补作用。在大多数情况下，植物蛋白和动物蛋白的结合会增强效果。因此，通过与鱼一起食用，大米的低体重得以显着提高。鱼含有丰富的必需氨基酸酸，例如蛋氨酸，因此具有很高的生物学价值。但即使是纯植物蛋白来源的组合，例如玉米豆类和豆类的生物价值几乎达到100。借助单个蛋白质的补充作用，有可能获得高于全蛋蛋白质的BW。 36％的全蛋和64％的马铃薯蛋白相结合可实现最大的增值效果，BW为136。

蛋氨酸降解

蛋氨酸和其他氨基酸原则上可以在生物体的所有细胞和器官中代谢和降解。然而，主要氨基酸分解代谢的酶系统主要存在于肝细胞中（肝细胞）。当蛋氨酸分解时，氨（NH3）和α-酮酸被释放。一方面，α-酮酸可直接用于能源生产。另一方面，由于蛋氨酸本质上是生糖的，因此它们可作为糖异生的前体（新形成的葡萄糖）在肝脏和肌肉中。为此，蛋氨酸通过几个中间步骤被降解为高丝氨酸。丙酮酸和琥珀酰辅酶A。两个都丙酮酸琥珀酸-辅酶A是柠檬酸盐循环的中间产物，可作为糖异生的底物。葡萄糖代表了人体重要的能源。这红细胞（红血球）和肾髓质完全依赖葡萄糖能源。这脑仅部分原因是因为在饥饿代谢中，它最多可以从酮体中获取80％的能量。葡萄糖分解后，就会形成ATP（三磷酸腺苷），这是细胞最重要的能源。当它磷酸盐键被酶水解切割，形成ADP（二磷酸腺苷）或AMP（单磷酸腺苷）。在此过程中释放的能量使人体细胞能够进行渗透（通过膜的转运过程），化学（酶促反应）或机械功（肌肉）。收缩). 氨使非必需氨基酸，嘌呤，卟啉，血浆蛋白和感染防御蛋白的合成成为可能。由于游离形式的NH3即使很小的量也具有神经毒性，因此必须将其固定并排出体外。氨通过抑制可导致严重的细胞损伤能量代谢和pH值变化。氨固定是通过谷氨酸脱氢酶反应。在此过程中，释放到肝外组织中的氨被转移到α-酮戊二酸中，导致谷氨酸。第二个氨基转移到谷氨酸导致形成谷氨酰胺。的过程谷氨酰胺合成起初步氨的作用排毒. 谷氨酰胺NH3主要在大脑中形成，将结合的无害NHXNUMX转运至肝脏。氨到肝脏的其他运输方式是天冬氨酸（天冬氨酸）和丙氨酸。后一种氨基酸是通过氨与丙酮酸在肌肉中。在肝脏中，氨从谷氨酰胺，谷氨酸，丙氨酸和天冬氨酸。现在将NH3引入肝细胞（肝细胞）进行最终排毒使用氨基甲酸酯磷酸盐合成酶尿素生物合成。二氨分子形成一个分子尿素，它是无毒的，并通过尿液中的肾脏排泄。通过形成尿素，每天可以消除1-2摩尔氨。尿素合成的程度受以下因素的影响：饮食，尤其是蛋白质摄入量的数量和生物学质量。在平均饮食中，每日尿液中尿素的量在约30克的范围内。

残障人士肾功能无法通过肾脏排泄多余的尿素。受影响的人应少吃蛋白质，以免由于氨基酸分解而增加尿素在肾脏中的产生和积累。