异亮氨酸
蛋白原性 氨基酸 根据其侧链的结构可分为不同的组。 异亮氨酸，以及 亮氨酸，缬氨酸， 丙氨酸和甘氨酸属于 氨基酸 带有脂族侧链，这意味着它们仅带有一个 碳 侧链并且是非极性的。 另外，异亮氨酸 亮氨酸 和缬氨酸称为支链 氨基酸 由于其特定的分子结构：支链氨基酸– BCAAs。 BCAA属于中性氨基 酸，这就是为什么它们既可以表现酸性又可以表现碱性的原因。 异亮氨酸不能由人体自身合成，因此是必不可少的（生命所必需的）。 作为必需氨基酸，异亮氨酸必须与膳食蛋白一起摄入足够量，以保持平衡 氮 饮食 并允许正常增长。
蛋白质消化和肠道吸收
膳食部分水解 蛋白质 开始于 胃。 蛋白质消化的主要物质是从胃中的各种细胞分泌的 黏膜。 主细胞和次细胞产生胃蛋白酶原，这是蛋白质裂解酶的前体 胃蛋白酶. 胃 细胞产生 胃酸，促进胃蛋白酶原转化为 胃蛋白酶。 此外， 胃酸 降低pH，增加 胃蛋白酶 活动。 胃蛋白酶分解富含异亮氨酸的蛋白质，尤其是 乳清 蛋白质，酪蛋白，肉，蛋和榛子蛋白质分解为低分子量裂解产物，例如多肽和寡肽。 然后可溶性多肽和寡肽进入 小肠，主要蛋白水解的位置–蛋白消化。 在胰腺中，蛋白酶–蛋白质裂解 酶 - 形成。 蛋白酶最初是合成的，并以酶原（无活性的前体）的形式分泌。 只有在 小肠 它们被肠肽酶激活吗？ 酶 由 黏膜 细胞 -， 钙 和消化酶 胰蛋白酶。 最重要的蛋白酶包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶裂解 蛋白质 和里面的多肽 分子，增加了蛋白质的末端攻击能力。 外肽酶攻击链端的肽键，并可以特异性切割某些氨基 酸 来自蛋白质的羧基或氨基端 分子。 它们相应地被称为羧肽酶或氨基肽酶。 内肽酶和外肽酶在卵裂蛋白的切割中彼此互补。 蛋白质 和多肽由于它们不同的底物特异性而异。 特定脂族氨基 酸，包括异亮氨酸，是由内肽酶弹性蛋白酶释放的。 异亮氨酸随后位于蛋白质的末端，因此可通过以下方式进行切割 羧肽酶 A.该肽外切酶可从寡肽切割脂肪族和芳香族氨基酸。 异亮氨酸主要在体内被主动和电子吸收 钠 共转运进入肠上皮细胞– 黏膜 的–个 小肠。 吸收的异亮氨酸约30％至50％已在肠上皮细胞中降解和代谢。 异亮氨酸及其代谢物通过门禁系统从细胞转运至细胞 肝 发生在 浓度 通过各种运输系统进行渐变。 肠 吸收 的氨基酸几乎完成了，几乎达到了100％。 必需氨基酸，例如异亮氨酸， 亮氨酸，缬氨酸和 蛋氨酸，被吸收的速度比 非必需氨基酸。 将膳食和内源性蛋白质分解成较小的裂解产物，不仅对于肽和氨基酸吸收到肠细胞中很重要，而且还有助于解决蛋白质分子的外来特性并防止免疫反应。
蛋白质降解
异亮氨酸和其他氨基酸可以在生物体的所有组织中代谢和降解，原则上在所有细胞和器官中释放NH3。 氨 可以合成非必需氨基酸，嘌呤，卟啉，血浆蛋白和感染防御蛋白。 由于游离形式的NH3即使很小的量也具有神经毒性，因此必须将其固定并排出体外。 固定通过 谷氨酸 脱氢酶反应。 在此过程中， 氨 在肝外组织中释放的蛋白被转移到α-酮戊二酸中，导致 谷氨酸第二个氨基转移到 谷氨酸 导致形成 谷氨酰胺。 的过程 谷氨酰胺 综合为初步 氨 排毒. 谷氨酰胺，主要是在 脑，将结合并因此无害的NH3输送到 肝。 其他形式的氨气运输到 肝 ，那恭喜你， 天冬氨酸 和 丙氨酸。 后一种氨基酸是通过氨与 丙酮酸 在肌肉中。 在肝脏中，氨从谷氨酰胺，谷氨酸， 丙氨酸 和天冬氨酸。 NH3现在被引入肝细胞–肝细胞–最终 排毒 在氨基甲酸酯的帮助下磷酸盐 合成酶 尿素 生物合成。 二氨 分子 形成一个分子 尿素，通过尿液中的肾脏排出体外。 通过形成 尿素，每天可以消除1-2摩尔氨。 尿素合成的程度受以下因素的影响： 饮食，尤其是蛋白质摄入量的数量和生物学质量。 平均而言 饮食，每日尿液中的尿素含量约为30克。 肾功能受损的个体无法通过肾脏排泄过量的尿素。 肾。 受影响的人应遵循低蛋白饮食，以避免尿素在生产中增加产量和积累。 肾 由于氨基酸分解。
