缬氨酸（Val）是第三个支链氨基酸 – Chinese : Branched Chain 氨基酸 （支链氨基酸）。 喜欢 亮氨酸 和异亮氨酸、缬氨酸在其结构中具有支链排列。 由于这种特殊的分子结构，无论是动物还是人类有机体都不能合成缬氨酸，这就是为什么这种氨基酸被称为必需（生命必需）的原因。 最后，缬氨酸必须与膳食蛋白质一起摄入足量，以维持 氮 平衡 并允许正常生长。缬氨酸是总共 21 种蛋白质之一 氨基酸 用于建造 蛋白质. 所有专业 蛋白质 人体中含有浓度为 5-8% 的缬氨酸。 根据其侧链的结构，蛋白原 氨基酸 被分成不同的组。 缬氨酸和异亮氨酸一样， 亮氨酸, 丙氨酸 甘氨酸是一种具有脂肪族侧链的氨基酸。 脂肪族氨基 酸 只携带一个 碳 侧链并且是非极性的。 缬氨酸是一种中性氨基 酸，这就是为什么它可以在酸性（释放质子）和碱性（接收质子）时表现。 1901年，现代生物化学的奠基人Herman Emil Fischer首次从酪蛋白中分离出必需氨基酸缬氨酸。 酪蛋白是一种粗糙的凝固蛋白 牛奶 因此是奶酪和凝乳的主要成分。 在结构上，缬氨酸是由异戊酸通过取代一个 加氢 具有氨基 (NH2) 的原子，单羧酸半萜也称为 3-甲基丁酸。
蛋白质消化和肠道吸收
膳食部分水解 蛋白质 开始于 胃。 蛋白质消化的主要物质是从胃中的各种细胞分泌的 黏膜。 主细胞和次细胞产生胃蛋白酶原，这是蛋白质裂解酶的前体 胃蛋白酶. 胃 细胞产生 胃酸，促进胃蛋白酶原转化为 胃蛋白酶。 此外， 胃酸 降低pH，增加 胃蛋白酶 活动。 胃蛋白酶将富含缬氨酸的蛋白质分解成低分子量的裂解产物，例如聚肽和寡肽。 缬氨酸的良好天然来源包括酪蛋白， 乳清、鸡蛋、肉类、燕麦、全米和榛子蛋白。 可溶性多肽和寡肽随后进入 小肠，主要蛋白水解（蛋白质消化）的部位。 蛋白酶（蛋白质切割 酶) 在胰腺中产生。 蛋白酶最初是作为酶原（无活性的前体）合成和分泌的。 它仅在 小肠 它们被肠肽酶激活– 酶 由 黏膜 细胞 - 钙 和消化酶 胰蛋白酶. 最重要的蛋白酶包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶切割内部的蛋白质和多肽 分子，增加了蛋白质的末端攻击能力。 外肽酶攻击链端的肽键，并可以特异性切割某些氨基 酸 来自蛋白质的羧基或氨基端 分子. 它们因此被称为羧肽酶或氨肽酶。 由于底物特异性不同，内肽酶和外肽酶在蛋白质和多肽的切割中相互补充。 特定的脂肪族氨基酸，包括缬氨酸，由内肽酶弹性蛋白酶释放。 缬氨酸随后位于蛋白质的末端，因此可以通过以下方式进行切割 羧肽酶 A. 这种外肽酶从寡肽中切割脂肪族和芳香族氨基酸。 缬氨酸主要被主动吸收和生电吸收 钠 共转运进入肠上皮细胞（黏膜 的） 小肠. 大约 30% 到 50% 的吸收缬氨酸已经在肠细胞中降解和代谢。 缬氨酸及其代谢物从细胞通过门户系统运输到 肝 发生在 浓度 通过各种运输系统进行渐变。 肠 吸收 的氨基酸几乎完成了，几乎达到了100％。 必需氨基酸，如缬氨酸、异亮氨酸、 亮氨酸及 蛋氨酸，被吸收的速度比 非必需氨基酸. 将膳食和内源性蛋白质分解成较小的裂解产物不仅对肽和氨基酸被肠细胞摄取很重要，而且还有助于解决蛋白质分子的外来性质并排除免疫反应。
蛋白质降解
缬氨酸和其他氨基酸可以在生物体的所有组织中代谢和降解，原则上在所有细胞和器官中释放NH3。 氨 可以合成非必需氨基酸，嘌呤，卟啉，血浆蛋白和防御感染的蛋白。 由于游离形式的NH3即使很小的量也具有神经毒性，因此必须将其固定并排出体外。 氨 通过抑制可导致严重的细胞损伤 能量代谢 和 pH 值变化。 固定是通过 谷氨酸 脱氢酶反应。 在这个过程中 氨 在肝外组织中释放的物质被转移到 α-酮戊二酸，产生 谷氨酸。 第二个氨基转移到 谷氨酸 导致形成 谷氨酰胺。 的过程 谷氨酰胺 合成起初步氨的作用 排毒. 谷氨酰胺，主要是在 脑，将结合并因此无害的NH3输送到 肝。 其他形式的氨气运输到 肝 ，那恭喜你， 天冬氨酸 和 丙氨酸。 后一种氨基酸是通过氨与 丙酮酸 在肌肉中。 在肝脏中，氨从谷氨酰胺，谷氨酸， 丙氨酸 和天冬氨酸。 NH3现在被引入肝细胞–肝细胞–最终 排毒 在氨基甲酸酯的帮助下磷酸盐 合成酶 尿素 生物合成。 二氨 分子 形成一个分子 尿素，它是无毒的，并通过尿液中的肾脏排泄。 通过形成 尿素，每天可以消除1-2摩尔氨。 尿素合成的程度受以下因素的影响： 饮食，尤其是蛋白质摄入量的数量和生物学质量。 平均而言 饮食，每日尿液中的尿素含量约为30克。 肾功能受损的个体无法通过肾脏排泄过量的尿素。 肾. 受影响的个体应遵循低蛋白饮食 饮食 避免尿素的增加和积累 肾 由于氨基酸分解。
