亮氨酸 – Leu –是21种蛋白质中的一种 氨基酸 用于建造 蛋白质取决于其侧链的结构，可产生蛋白质 氨基酸 分为不同的组。 亮氨酸，如异亮氨酸，缬氨酸， 丙氨酸 甘氨酸是具有脂肪族侧链的氨基酸。 脂肪族 氨基酸 只携带一个 碳 侧链并且是非极性的。亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸称为支链氨基 酸 由于其特定的分子结构：支链氨基酸（BCAA）。BCAA属于中性氨基 酸，这就是为什么它们可以同时表现酸性（质子释放）和碱性（质子）吸收的原因。亮氨酸不能由人体自身合成，因此是必不可少的。 作为生活必需的氨基酸，亮氨酸必须与饮食蛋白一起摄入足够量，以保持平衡 氮 饮食 并允许正常增长。
蛋白质消化和肠道吸收
膳食部分水解 蛋白质 开始于 胃。 蛋白质消化的主要物质是从胃中的各种细胞分泌的 黏膜。 主细胞和次细胞产生胃蛋白酶原，这是蛋白质裂解酶的前体 胃蛋白酶. 胃 细胞产生 胃酸，促进胃蛋白酶原转化为 胃蛋白酶。 此外， 胃酸 降低pH，增加 胃蛋白酶 胃蛋白酶将富含亮氨酸的蛋白质分解为低分子量裂解产物，例如多肽和寡肽。 亮氨酸的良好天然来源包括 乳清，鸡蛋，燕麦， 玉米，小米，榛子蛋白以及酪蛋白。可溶性多肽和寡肽随后进入 小肠，主要蛋白水解蛋白质的消化部位。 在胰腺中，蛋白酶–蛋白质裂解 酶 - 形成。 蛋白酶最初是合成的，并以酶原（无活性的前体）的形式分泌。 只有在 小肠 它们被肠肽酶激活– 酶 由 黏膜 细胞 - 钙 和消化酶 胰蛋白酶最重要的蛋白酶包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶裂解 蛋白质 和里面的多肽 分子，增加了蛋白质的末端攻击能力。 外肽酶攻击链端的肽键，并可以特异性切割某些氨基 酸 来自蛋白质的羧基或氨基端 分子。 它们相应地被称为羧肽酶或氨基肽酶。 内肽酶和外肽酶由于在蛋白质和多肽裂解中的不同底物特异性而彼此互补。内肽酶弹性蛋白酶特异性地释放包括亮氨酸在内的脂肪族氨基酸。 亮氨酸随后位于蛋白质的末端，因此可通过以下途径进行切割 羧肽酶 A.这种肽外切酶可从寡肽上切割脂肪族和芳香族氨基酸。 钠 共转运进入肠上皮细胞（黏膜 的） 小肠。 吸收的亮氨酸中约30％至50％已在肠上皮细胞中降解和代谢。 亮氨酸及其代谢物通过门禁系统从细胞转运至细胞 肝 沿着沿途的各种运输系统发生 浓度 梯度肠 吸收 的氨基酸几乎完成了，几乎达到了100％。 必需氨基酸，例如亮氨酸，异亮氨酸，缬氨酸和 蛋氨酸，被吸收的速度比 非必需氨基酸。 饮食蛋白质和内源蛋白质分解成较小的裂解产物，不仅对于肽和氨基酸摄入肠上皮细胞很重要，而且还可以解决蛋白质分子的外来特性并防止免疫反应。
蛋白质降解
亮氨酸和其他氨基酸可以在生物体的所有组织中代谢和降解，原则上在所有细胞和器官中释放NH3。 氨 可以合成非必需氨基酸，嘌呤，卟啉，血浆蛋白和防御感染的蛋白。 由于游离形式的NH3即使很小的量也具有神经毒性，因此必须将其固定并排出体外。 氨 能够 铅 通过抑制来严重破坏细胞 能量代谢 和pH值发生变化。 谷氨酸 脱氢酶反应。 在这个过程中 氨 在肝外组织中释放的糖被转移到α-酮戊二酸中，形成 谷氨酸。 第二个氨基转移到 谷氨酸 导致形成 谷氨酰胺。 的过程 谷氨酰胺 合成起初步氨的作用 排毒. 谷氨酰胺，主要是在 脑，将结合并因此无害的NH3输送到 肝。 其他形式的氨气运输到 肝 ，那恭喜你， 天冬氨酸 和 丙氨酸。 后一种氨基酸是通过氨与 丙酮酸 在肌肉中。 在肝脏中，氨从谷氨酰胺，谷氨酸， 丙氨酸 和天冬氨酸。 NH3现在被引入肝细胞–肝细胞–最终 排毒 在氨基甲酸酯的帮助下磷酸盐 合成酶 尿素 生物合成。 二氨 分子 形成一个分子 尿素它是无毒的，通过尿液中的肾脏排泄。每天可以通过形成二氧化氮消除1-2摩尔的氨。 尿素。 尿素合成的程度受以下因素的影响： 饮食，尤其是蛋白质摄入量的数量和生物学质量。 平均而言 饮食每天尿液中尿素的含量在30克左右。肾功能不全的人无法通过尿液排泄过量的尿素。 肾。 受影响的人应遵循低蛋白饮食，以避免尿素在生产中增加产量和积累。 肾 由于氨基酸分解。
