定义–什么是胰蛋白酶原？
胰蛋白酶原是无活性的前体，即所谓的酶，是在 胰腺。 连同剩余的胰腺分泌物，称为胰腺 唾液，胰酶原酶经胰管释放到 十二指肠，是 小肠。 这是激活酶的地方 胰蛋白酶 发生。 该酶被归类为“水解酶”，即它能够分裂各个氨基酸之间的连接。 此过程发生在 小肠，其中 蛋白质 摄入食物的食物被分解成较小的氨基酸片段，从而使其可以被人体吸收。
胰蛋白酶激活如何工作？
从胰蛋白酶原到 胰蛋白酶 可以用两种不同的方式完成。 两种方式都不会在 胰腺 或其管道，但仅限于 十二指肠，是 小肠.
- 对于激活中的一个选项 胰蛋白酶，需要另一种酶。
这种酶是在猪的刷状缘即表层细胞中产生的。 十二指肠。 它称为肠肽酶或肠激酶。 酶归类为水解酶。
这意味着它们可以通过消耗水分子可逆地裂解单个氨基酸的化合物，从而赋予原酶胰蛋白酶原结构。 在将胰蛋白酶原激活为胰蛋白酶的过程中，通过消耗水将六种氨基酸的链（所谓的六肽）从胰蛋白酶原原酶中分离出来。 与以前相比，这导致氨基酸链缩短。
该过程称为有限蛋白水解。 然而，这种酶现在以其活性形式存在，可以分解更多的氨基酸链以分解和消化。 蛋白质 在下面的。
- 将胰蛋白酶原活化为胰蛋白酶的第二种变体以已经具有活性的胰蛋白酶为代表。 胰蛋白酶不仅可以分解异物 蛋白质 进入较小的氨基酸链，但也会缩短人体自身的促酶 如胰蛋白酶原由几种氨基酸组成。
胰蛋白酶特别喜欢在胰蛋白酶原的第六个氨基酸后分裂。 这意味着六肽被裂解，从而将胰蛋白酶原转化为其活性形式胰蛋白酶。 除胰蛋白酶原外，活性胰蛋白酶还可转化其他三种 酶 对消化成活性形式很重要。
还有两个对激活很重要的因素，起初并不明显。 一方面，在略微碱性的pH值为7至8的情况下，胰蛋白酶的效果特别好，这会激活更多的胰蛋白酶原。 另一方面，胰蛋白酶原在 胰腺 用胰蛋白酶抑制剂。 该抑制剂可防止胰腺内的过早活化，并且仅在十二指肠中被分解。
