组蛋白是细胞核的组成部分。 它们的存在是单细胞生物之间的显着特征（菌）和多细胞生物（人类，动物或植物）。 只有极少数的细菌菌株具有 蛋白质 与组蛋白相似。 进化产生了组蛋白，以便更好地和更有效地在高级生物的细胞中容纳非常长的DNA链（也称为遗传物质）。 这是因为如果将人类基因组分开缠绕，则总长度约为1-2 m，具体取决于细胞处于哪个细胞阶段。
什么是组蛋白？
在高度发达的生物体中，组蛋白存在于细胞核中，并且带正电荷高 氨基酸 （主要是 赖氨酸 和 精氨酸）。 组蛋白 蛋白质 分为五个主要组-H1，H2A，H2B，H3和H4。 在不同的生物之间，H2A，H2B，H3和H4这四个组的氨基酸序列差异很小，而连接组蛋白H1存在更多差异。 在有核红色 血液 在鸟类细胞中，H1甚至被另一个主要的组蛋白组H5完全取代。 大多数组蛋白中的高度序列相似性 蛋白质 这意味着在大多数生物体中，DNA的“包装”都以相同的方式发生，并且由此产生的三维结构对组蛋白功能同样有效。 因此，在进化过程中，组蛋白的发展必须很早就发生并以这种方式得以维持，甚至在哺乳动物或人类进化之前也是如此。
解剖结构
曾经是个人的新DNA链 基础 （称为核苷酸）是在细胞中形成的，因此必须“包装”。 为此，组蛋白二聚化，然后每个形成两个四聚体。 最后，组蛋白核心由两个四聚体组成，即组蛋白八聚体，DNA链围绕该四聚体包裹并部分穿透。 因此，组蛋白八聚体处于卷曲的DNA链内的三维结构中。 八种组蛋白及其周围的DNA构成了核小体的整体复合物。 两个核小体之间的DNA区域称为接头DNA，包含约20-80个核苷酸。 接头DNA负责DNA进入组蛋白八聚体的“进入”和“退出”。 因此，核小体由大约146个核苷酸，一个连接子DNA部分和八个组蛋白组成，这样146个核苷酸将组蛋白八聚体包裹了1.65次。 此外，每个核小体都与一个H1分子相连，因此DNA的进入和退出位点通过接头组蛋白保持在一起，从而增加了DNA的紧密度。 核小体的直径约为10 -30 nm。 许多核小体形式 染色质，一条长的DNA组蛋白链，在电子显微镜下看起来像一串珠子。 核小体是被串状DNA包围或连接的“珠子”。 相当多的非组蛋白蛋白支持单个核小体或整个核小体的形成 染色质，最终形成个人 染色体 当一个细胞分裂时 染色体 是冷凝的最大类型 染色质 并且在细胞核分裂过程中通过光学显微镜可见。
功能与任务
如上所述，组蛋白是带正电荷的碱性蛋白质，因此它们通过静电吸引与带负电荷的DNA相互作用。 DNA以这种方式“包裹”组蛋白八聚体，使DNA变得更紧密并适合每个细胞的细胞核。 在此过程中，H1具有压实上层染色质结构的功能，通常可防止转录并因此阻止翻译，即阻止该DNA部分通过mRNA转化为蛋白质。 根据细胞是“静止”（相间）还是分裂，染色质或多或少地浓缩，即堆积。 在相间，染色质的大部分浓缩较少，因此可以转录为mRNA，即被读取并随后翻译为蛋白质。 因此，组蛋白调节着 基因 单个基因在其附近的活性，并允许转录和mRNA链的形成。 当细胞进入细胞分裂时，DNA不会翻译成蛋白质，而是均匀分布在形成的两个子细胞之间。 因此，染色质高度浓缩，并被组蛋白稳定。 染色体 变得可见，并可以在许多其他非组蛋白的帮助下分布到新形成的细胞中。
疾病
组蛋白对于新生物的形成至关重要。 如果由于组蛋白基因的突变而不能形成一种或多种组蛋白，则该生物就不可行，并且进一步的发育会提前终止。 这主要是由于组蛋白的高序列保守性。 然而，一段时间以来，已知患有各种恶性肿瘤的儿童和成人 脑 肿瘤中，突变可发生在肿瘤细胞的各种组蛋白基因中。 特别是在所谓的 神经胶质瘤已经描述了组蛋白基因中的突变。 同样，在这些肿瘤中发现了细长的染色体末端。 这些叫做 端粒染色体的末端通常负责染色体的寿命。 在这种情况下，拉长的 端粒 具有组蛋白突变的肿瘤中的这些赋予了这些退化的细胞生存优势。 同时，其他类型的 癌症 已知在各种组蛋白基因中具有突变，因此产生突变的组蛋白，这些突变的组蛋白不能执行其调控任务或只能很差地完成调控任务。 这些发现目前被用于发展形式 治疗 尤其适用于恶性和侵袭性肿瘤。
