纤连蛋白是一种糖蛋白，在人体细胞的凝聚力或 血液 凝结。 在生物体中，它执行许多与其形成粘附力的能力有关的功能。 纤连蛋白形成罐中的结构缺陷 铅 严重 结缔组织 弱点。
什么是纤连蛋白？
纤连蛋白代表分子量为440 kDa（千达尔顿）的糖蛋白。 它的作用是在细胞之间，体细胞与各种底物之间，体细胞与细胞间基质之间以及之间形成粘附力。 血小板 ，我们将参加 血液 凝结。 因此，它支持 伤口愈合，胚胎发生， 止血，细胞迁移过程中的细胞粘附或抗原与吞噬细胞的结合。 初级纤连蛋白含有2355 氨基酸 并形成15个亚型。 它在细胞外区域以及体细胞内部都发现。 在细胞外，它代表一种不可溶的蛋白质。 在细胞血浆内部，它是一种可溶性蛋白质。 所有形式的纤连蛋白均由相同的FN1编码 基因。 可溶性纤连蛋白包含通过二硫键连接的两条异构蛋白链。 在不溶性纤连蛋白中，这些 分子 通过二硫键再次连接 桥梁 形成原纤维状结构。
解剖结构
在基本结构中，纤连蛋白代表两个杆状蛋白链的异二聚体。 这些通过二硫键连接。 异构蛋白链由相同的表达 基因，FN1基因。 不同的碱基序列是由该序列的可变剪接产生的 基因。 每个基因都包含外显子和内含子。 外显子是翻译成蛋白质结构的片段。 另一方面，内含子是无活性的基因区段。 在选择性剪接中，碱基对的序列保持相同，但是在不同的基因区段发现外显子和内含子。 在遗传信息的翻译中，可读外显子被剪接在一起，内含子被切除。 相同遗传信息的这种交替翻译允许从同一基因形成多个异构蛋白链。 由两条异构蛋白链形成的纤连蛋白是可溶的，形成于 肝 并进入 血液 等离子体。 在那里它负责血液的凝结 伤口愈合 和组织再生。 不溶性纤连蛋白在巨噬细胞，内皮细胞或成纤维细胞中产生。 它包含相同的基本结构。 但是，这里的单个纤连蛋白 分子 通过二硫键再次连接在一起 桥梁 形成将细胞结合在一起的原纤维蛋白结构。 形成粘附力的能力是由于频繁出现的氨基酸序列 精氨酸-甘氨酸天冬氨酸。 这导致纤连蛋白与所谓的整联蛋白（细胞表面的粘附受体）粘附。 纤连蛋白的蛋白链由许多域组成，包含40至90 氨基酸。 基于域的同源性，纤连蛋白多肽链被分为三种结构类型，I，II和III。
职能和角色
纤连蛋白通常用于将某些结构单元保持在一起。 这些包括细胞，细胞外基质，某些底物和 血小板。 因此，在过去，纤连蛋白也被称为细胞胶。 它确保组织中的细胞保持在一起并且不会漂移。 它在细胞迁移中也起着重要作用。 甚至巨噬细胞与抗原的对接也由纤连蛋白介导。 此外，纤连蛋白还控制许多胚胎发生和细胞分化过程。 但是，在恶性肿瘤中，纤连蛋白通常会减少。 这使肿瘤能够 增长 进入组织和形式 转移 通过脱落肿瘤细胞。 在血浆中，可溶性纤连蛋白能够形成血凝块以闭合出血 伤口。 在这个过程中，个人血液 血小板 通过纤维蛋白形成而粘在一起。 作为调理素，纤连蛋白作为受体结合于巨噬细胞表面。 在这些受体的帮助下，巨噬细胞可以结合并掺入某些致病颗粒。在细胞外空间，不溶性纤连蛋白负责形成固定细胞的基质。
疾病
纤连蛋白的缺乏或结构异常通常很严重 健康 结果。 例如，由于 癌症 肿瘤内的生长，纤连蛋白 浓度 减少。 肿瘤内的细胞结合变松，细胞迁移分开。 这导致频繁 转移 由肿瘤细胞分裂并通过淋巴系统或血浆迁移到身体其他部位引起。 此外，由于缺乏纤连蛋白， 癌症 细胞也可以 增长 更快地进入邻近组织，从而将其移位。 此外，还有一些遗传性疾病 铅 的缺陷 结缔组织。 一个例子是 埃勒斯 - 当洛综合征. 埃勒斯 - 当洛综合征 不是单一疾病，而是代表复杂的 结缔组织 缺陷。 X型是由纤连蛋白缺失或缺陷引起的。 这是FN1基因的突变。 这导致了激烈的 结缔组织的弱点。 该疾病以常染色体隐性遗传。 它表现为非常松弛 皮肤 和运动过度 关节。 尽管病因差异很大 结缔组织无力，这种复合体的个别疾病的症状是相似的。 根据丹麦皮肤科医生Edvard Ehlers和法国皮肤科医生Henri-Alexandre Danlos的说法， 埃勒斯 - 当洛综合征 严重的过度拉伸和撕裂 皮肤。 最后，FN1基因中的某些突变也可以 铅 肾小球病（肾小球疾病）。 这是严重的 肾 经常需要的疾病 透析 治疗。
